Asam Amino, Peptida, Protein denisa.com
A. Asam Amino .............................................................................................1 B. Asam Amino Esensial .............................................................................3 C. Klasifikasi Asam Amino .........................................................................4 1.Asam Amino ..........................................................................................4 2.Asam Amino Esensial...........................................................................5 3.Asam Amino Non-Esensial .................................................................6 D. Kepolaran Asam Amino ..........................................................................8 1.Polar .......................................................................................................8 2.Non Polar ...............................................................................................9 E. Stereoisomer Asam Amino ..................................................................10 F. Perilaku Asam Basa pada Asam Amino ...............................................11 G. Titik Isoelektrik ....................................................................................12 H. Sifat Asam Basa Asam Amino Rantai Samping Netral.....................13 I. Polimerisasi Asam Amino .....................................................................14 J. Peptida Protein ......................................................................................15 K. Polimerisasi Asam Amino Peptida ......................................................18 L. Protein ....................................................................................................19 1.Protein Sederhana .............................................................................20 2.Protein Terkonjugasi .........................................................................21 M. Struktur Protein ..................................................................................22 N. Reaksi dan Perubahan pada Protein...................................................23 1.Faktor Temperature ...........................................................................23 2.Faktor pH ............................................................................................25 O. Denaturasi Protein ................................................................................26 P. Sintesis Asam Amino ............................................................................27 1.Hidrolisis Protein ...............................................................................28 Q. Reaksi pada Asan Amino Asilasi ........................................................30 1.Analisis Kualitatif Reaksi Ninhidrin ..............................................30 2.Analisis Kualitatif Reaksi Tes Biuret ..............................................31 3.Analisis Kualitatif Reaksi Tes Xanthoprotein ...............................31 4.Analisis Kualitatif Reaksi Tes Millon .............................................32 5.Analisis Kualitatif Reaksi Tes Hopkins Cole .................................32 6.Analisis Kualitatif Reaksi Tes Nitroprusida ..................................33 7.Analisis Kualitatif Reaksi Tes Sakaguchi ......................................33 R. Latihan ...................................................................................................34 Daftar Isi
Asam Amino1
Monomer / molekul terkecil penyusun protein Atom karbon (C) pusat disebut karbon-α (atom Cα) yaitu atom C pertama yang berikatan langsung dengan gugus karboksil, biasa disebut sebagai α-asam amino Senyawa organik dengan rumus umum H2NCHRCOOH yang memiliki gugus karboksil (–COOH), amina (biasanya –NH2), atom hidrogen (H), serta rantai samping (gugus R) yang spesifik untuk setiap jenis asam amino 2 Asam AminoAsam AminoAsam AminoAsam Amino
Asam amino penting dalam nutrisi dan biasanya digunakan dalam suplemen nutrisi, pupuk, pakan, dan teknologi makanan. Penggunaan asam amino dalam industri misalnya produksi obat-obatan, plastik terdegradasi biologis, dan katalis kiral. 3 Asam amino esensial merupakan asam amino yang tidak dapat diproduksi tubuh sehingga perlu asupan suplemen atau makanan dari luar Asam Amino EsensialAsam Amino EsensialAsam Amino EsensialAsam Amino Esensial Asam amino esensial Histidine Isoleusin Leusin Lisin Metionin Fenilalanin Treonin Triptofan Valin Pertumbuhan yang optimal, perkembangan kecerdasan, pembentukan hemoglobin dan menstabilkan gula darah. 9 jenis Asam Amino Esensial → His, Ile, Leu, Lys, Met, Phe, Thr, Trp, Val Isoleusin Leusin Pemacu fungsi otak, penambah energi otot, membantu menurunkan gula darah berlebihan, penyembuhan tulang, jaringan otot dan kulit
Asam amino diklasifikasikan sebagai α, β, γ dan seterusnya, menurut lokasi gugus amina pada rantai karbon yang mengandung fungsi asam karboksilat. Klasifikasi Asam AminoKlasifikasi Asam AminoKlasifikasi Asam AminoKlasifikasi Asam Amino Asam AminoAsam AminoAsam AminoAsam Amino Ada sekitar 500 jenis asam amino yang dapat ditemukan di alam, tetapi hanya 20 asam amino yang menyusun protein → ASAM AMINO PROTEINOGENIK Sel dapat memproduksi protein dengan susunan dan fungsi yang berbeda menggunakan kombinasi dari 20 jenis asam amino Gabungan beberapa asam amino dihubungkan ikatan peptida membentuk molekul besar yang disebut peptida, polipeptida, hingga protein Asam amino larut dalam air dan tidak larut dalam pelarut organik nonpolar seperti eter, aseton, dan kloroform. Asam amino terdiri dari asam amino esensial dan non esensial. Perbedaannya terletak pada sumber perolehannya 4
Fenilalanin Metionin Menghasilkan tiroksin untuk mencegah penyakit Gondok, mengatasi depresi, mengurangi sakit akibat migraine, menstruasi dan arthritis. Penting untuk metabolisme lemak, menenangkan syaraf yang tegang, mencegah penimbunan lemak di hati dan pembuluh darah arteri, mencegah alergi, osteoporosis. 5 Meningkatkan kesehatan syaraf, meningkatkan rasa ketenangan, mencegah insomnia, meningkatkan pelepasan hormon pertumbuhan dalam membakar lemak untuk mencegah obesitas Asam Amino EsensialAsam Amino EsensialAsam Amino EsensialAsam Amino Esensial Histidin Perkembangan serta pemeliharaan berbagai jaringan tubuh, termasuk jaringan saraf Lisin Menopang pertumbuhan, Antibodi darah, memperkuat sistem sirkulasi, bersama proline dan vitamin C akan membentuk jaringan Triptofan Treonin Meningkatkan kemampuan usus dan pencernaan, pembentukan kolagen dan elastisin, membantu hati, jantung, sistem syaraf pusat, otot- otot.
Berfungsi dalam produksi protein, enzim, hormon, kolagen, pengaturan ekspresi gen, dan menunjang fungsi otak dan sistem saraf. Asam amino non esensial dibuat melalui proses yang berbeda-beda dalam tubuh. 6 Asam amino non esensial Alanine Asam glutamic Arginine Glutamin Asparagine Glisin Asam aspartate Prolin Sistein Serin Tirosin Asam amino non esensial merupakan asam amino yang dapat diproduksi tubuh, bisa diperoleh dari asam organik di dalam tubuh dan makanan. Asam AminoAsam Amino Non EsensialNon Esensial Asam Amino Non Esensial Asam Amino Non Esensial 11 jenis Asam Amino Non Esensial → Ala, Arg, Asn, Asp, Cys, Glu, Gln, Gly, Pro, Ser, Tyr Glisin Alanin TirosinMeningkatkan energi dan penggunaan oksigen di dalam sel, dan kesehatan sistem syaraf pusat. Memperkuat membran sel, membantu metabolisme glukosa menjadi energi tubuh Memperlambat penuaan sel, membantu produksi melanin.
7 Sistein Serin Asam Amino Non EsensialAsam Amino Non EsensialAsam Amino Non EsensialAsam Amino Non Esensial Prolin Memperkuat persendian, tendon, tulang rawan dan otot jantung. Membantu kesehatan pangkreas, menstabilkan gula darah dan metabolisme karbohidrat. Penting dalam metabolisme lemak dan asam lemak, pertumbuhan otot dan kesehatan sistem imun Asam Aspartat Meningkatkan energi sel, melindungi hati, membantu fungsi sel, pembentukan RNA/DNA, pembangkit neurotransmisi di otak dan saraf otot Asam Glutamat Bahan bakar utama sel-sel otak bersama glukosa. Asparagin Diperlukan oleh sistem saraf untuk menjaga keseimbangan
Nonpolar PolarPOLAR - ASAMAspartic Acid Asp D MW = 133Glutamine Acid Glu E MW = 147Gugus R mengandung gugus karboksilatPOLAR - BASAGugus R mengandung gugus aminaLysin Lys K MW = 146Arginine Arg R MW = 174Histidine His H MW = 155 8 Perbedaan utama antara satu asam amino dengan asam amino yang lain terletak pada gugus sampingnya Kepolaran Asam AminoKepolaran Asam AminoKepolaran Asam AminoKepolaran Asam Amino PolarPolarPolarPolar Rantai samping (gugus R) dapat membuat asam amino bersifat : ⟶ tidak bermuatan memiliki elektron bebas, terdapat gugus hidroksil (-OH), amida (- CONH2), amino (-NH2), thiol (-SH)
9 Alanine Ala A MW = 89 Valine Val V MW = 117 Phenyfalanine Phe F MW = 131 Leucine Leu L MW = 131 Tryptophan Trp W MW = 204 Isoleucine Ile A MW = 131 Methionine Met M MW = 149 Proline Pro P MW = 115 Kepolaran Asam AminoKepolaran Asam AminoKepolaran Asam AminoKepolaran Asam Amino Non PolarNon PolarNon PolarNon Polar ⟶ bermuatan Tidak memiliki elektron bebas, terdapat gugus alifatik
Atom α-karbon dinamakan kiral. → Mengikat 4 gugus yang berbeda Penataan gugus yang terikat pada α-karbon adalah tetrahedral. Empat gugus ini dapat melingkupi dua penataan ruang terpisah yang unik yaitu stereoisomer L dan D. Hampir semua asam α-amino yang diisolasi dari protein alami mempunyai stereoisomer L. 10 Stereoisomer Asam AminoStereoisomer Asam AminoStereoisomer Asam AminoStereoisomer Asam Amino
11 Ion Zwitter adalah senyawa yang memiliki muatan negatif pada satu atom dan muatan positif pada atom yang tidak berdekatan. Asam amino jika dilarutkan dalam air dapat membentuk ion dengan dua kutub polar (dipolar) Kebanyakan asam amino bebas berada dalam bentuk ion zwitter pada pH netral maupun pH fisiologis yang dekat netral. Karena mempunyai muatan negatif dan positif, asam amino dapat mengalami reaksi terhadap asam maupun basa Ion amonium ( -NH3+) berfungsi sebagai asam dan ion karboksilat ( - COO-) berfungsi sebagai basa. Perilaku Asam Basa padaPerilaku Asam Basa pada Asam AminoAsam Amino Perilaku Asam Basa pada Asam Amino Perilaku Asam Basa pada Asam Amino Dalambentuklarutan, asamamino bersifatAmfoter setiap gugus R bisa dalam bentuk asam atau basa. Perilaku ini terjadi karena asam amino mampu menjadi ion zwitte
12 Titik IsoelektrikTitik IsoelektrikTitik IsoelektrikTitik Isoelektrik Titrasi asam basa dapat digunakan untuk menentukan titik isoelektrik asam amino. Titik isoelektrik (pI) adalah pH dimana asam amino bersifat netral atau bermuatan 0 Pada pH tertentu, gugus amina menjadi bermuatan positif (terprotonasi, –NH3+), sedangkan gugus karboksilnya menjadi bermuatan negatif (terdeprotonasi, –COO-)
13 Acid-Base Properties of amino acids with neutral side chains Amino acid pKa1* pKa2* pI Glycine 2,34 9,6 5,97 Alanine 2,34 9,69 6 Valine 2,32 9,62 5,96 Leucine 2,36 9,6 5,98 Isoleucine 2,36 9,6 6,02 Methionine 2,28 9,21 5,74 Proline 1,99 10,6 6,3 Phenylalani ne 1,83 9,13 5,48 Tryptophan 2,83 9,39 5,89 Asparagine 2,02 8,8 5,41 Glutamine 2,17 9,13 5,65 Serine 2,21 9,15 5,68 Threonine 2,09 9,1 5,6 Acid-Base Properties of amino acids with neutral side chains Amino acid pKa1* pKa2* pKa3* pI Aspartic acid 1,88 3,65 9,6 2,77 Glutamic acid 2,19 4,25 9,67 3,22 Tyrosine 2,2 9,11 10,07 5,66 Cysteine 1,96 8,18 10,28 5,07 Lysine 2,18 8,95 10,53 9,74 Arginine 2,17 9,04 12,48 10,76 Histidine 1,82 6 9,17 7,59 Sifat Asam Basa Asam AminoSifat Asam Basa Asam Amino Rantai Samping NetralRantai Samping Netral Sifat Asam Basa Asam Amino Rantai Samping Netral Sifat Asam Basa Asam Amino Rantai Samping Netral
Reaksi kondensasi dua asam amino membentuk ikatan peptida 14 Polimerisasi Asam AminoPolimerisasi Asam AminoPolimerisasi Asam AminoPolimerisasi Asam Amino Protein → polimer yang tersusun dari asam amino sebagai monomernya dan dihubungkan dengan ikatan peptida, dimana –OH pada gugus karboksil di satu monomer dengan –H pada gugus amina pada monomer lainnya akan terlepas dan membentuk air (Reaksi Hidrasi)
Peptida - Protein15
Peptida. Terdiri dari asam amino yang jumlahnya kurang dari 50. Dipeptida. Terdiri dari 2 asam amino. Tripeptida. Terdiri dari 3 asam amino. Oligopeptida. Terdiri dari 4-10 asam amino Polipeptida. Terdiri lebih dari 10 asam amino. Protein. Terdiri dari asam amino yang jumlahnya lebih dari 50. Biasanya protein terdiri dari 100 – 10000 asam amino. 16 Peptida - ProteinPeptida - ProteinPeptida - ProteinPeptida - Protein Berdasarkan jumlah asam amino penyusunnya, rantai asam amino dibagi menjadi: Ikatan PeptidaIkatan PeptidaIkatan PeptidaIkatan Peptida
Peptida tersusun dari dua atau lebih asam amino dengan ikatan peptida Ikatan amida yang menghubungkan residu asam amino disebut ikatan peptida.Peptida diberikan berdasarka n atas jenis asam amino yang membentuk nya. Asam amino yang gugus karboksilnya bereaksi dengan gugus –NH2 diberikan akhiran –il Urutan penamaan didasarkan pada urutan asam amino dimulai dari asam amino ujung yang masih mempunyai gugus – NH2. 17 Peptida - ProteinPeptida - ProteinPeptida - ProteinPeptida - Protein Contoh dipeptida berikut : Menggunakan singkatan nama asam amino, yaitu mengambil tiga huruf pertama. Pembentukan peptida dasarnya adalah mereaksikan gugus –COOH dengan gugus –NH2. Asam amino memiliki gugus amino dalam rangkaian protein yang dinamakan N-terminus sedangkan pada gugus karboksilat dinamakan C-terminus. Penggambaran peptida dan protein selalu dimulai dengan N-terminus dan diakhiri dengan C-terminus.
Contoh Peptida yang mempunyai aktifitas biologis dalam tubuh 18 Polimerisasi Asam AminoPolimerisasi Asam AminoPolimerisasi Asam AminoPolimerisasi Asam Amino PeptidaPeptidaPeptidaPeptida Oksitosin adalah Hormon yang berasal dari kelenjar di bawah otak (pituitary hormone) yang berfungsi untuk merangsang kontraksi yang kuat pada dinding rahim/uterus sehingga mempermudah dalam membantu proses kelahiran.
Protein19
PROTEIN adalah senyawa organik / makromolekul yang terdiri dari rangkaian rantai polipeptida, dengan bobot molekul tinggi yang larut air Molekulnya terdiri dari unsur C, H, N, O dan terkadang S, P, Fe, Zn dan Co. 20 ProteinProteinProteinProtein Fibrous Protein Globular Protein Bentuk Panjang dan sempit Bulat dan spiral Peran Structural yang memberi kekuatan dan perlindungan pada sel dan jaringan. (they are something) Fungsional (they do something) Urutan asam amino Berulang Tidak teratur Daya tahan Kurang sensitif terhadap perubahan pH, suhu, dll Lebih sensitive terhadap perubahan pH, suhu, dll Contoh Kolagen, α-keratin, elastin, fibrin pada rambut, kuku, bulu dan kulit Enzim, albumin, insulin hemoglobin, immunoglobulin Kelarutan Umumnya tidak larut di air Umumnya larut di air Jika protein inidihidrolisis, makahanyaakanmenghasilkanasamamino. Protein yang terdiri atas molekul-molekul asam α-amino. Komposisi unsur penyusunnya adalah 50% Karbon, 7% Hidrogen, 23% Oksigen, 16% Nitrogen dan 3% Belerang. Berdasarkan komponen penyusunnya, protein diklasifikasikan menjadi : Protein SederhanaProtein SederhanaProtein SederhanaProtein Sederhana
21 ProteinProteinProteinProtein Jika protein inidihidrolisis, makaakanmenghasilkanasamamino dan senyawaorganikatau anorganiklainnya. Komponen non-asam amino yang terkonjugasi pada struktur protein dinamakan gugus prostetik. Contoh : nukleoprotein, lipoprotein, fosfoprotein, metaloprotein dan glikoprotein. Protein TerkonjugasiProtein TerkonjugasiProtein TerkonjugasiProtein Terkonjugasi Protein yang berikatan dengan senyawa bukan protein (non asam amino) yang disebut gugus Prostetik. Beberapa rantai polipeptida pada protein tersebut diikat bersama oleh ikatan nonkovalen. Beberapa ikatan yang mungkin terjadi dalam polipeptida atau protein dapat dilihat pada gambar berikut:
Struktur dasar protein, terdiri atas asam amino yang saling berikatan membentuk rantai panjang polipeptida Membentuk struktur α-heliks atau β-sheet yang berlipat, terdiri dari paralel dan antiparalel, dan membentuk ikatan hidrogen antar gugus C=O dan N-H yang bertemu Struktur 3D, campuran dari struktur sekunder yang menyusun satu rantai polipeptida yang dihubungkan oleh ikatan hidrogen, ikatan garam, ikatan hidrofobik dan ikatan disulfida Struktur ini terdiri atas gabungan dua atau lebih domain yang memiliki struktur tersier 22 Molekul protein dijelaskan oleh beberapa tingkatan struktur: Struktur ProteinStruktur ProteinStruktur ProteinStruktur Protein
Reaksi dan PerubahanReaksi dan Perubahan pada Proteinpada Protein Reaksi dan Perubahan pada Protein Reaksi dan Perubahan pada ProteinDenaturasi Protein 23 Denaturasi merupakan hilangnya fungsi biologis suatu protein karena adanya perubahan struktur protein. Biasanya terjadi pada suhu 40 – 80 oC. Berubahnya susunan ruang akibat perubahan struktur sekunder, tersier dan kuartener, tanpa mengubah struktur primer suatu protein dan tanpa terjadinya pemutusan ikatan peptida Protein kehilangan sifat fungsional seperti hilangnya kelarutan protein, hilangnya daya ikat air, hilangnya kemampuan membentuk busa, hilangnya aktivitas biologis (enzim) dan peningkatan kepekaan aktivitas enzim (daya cerna meningkat) Kembalinya fungsi biologis protein dari keadaan terdenaturasi dinamakan Renaturasi. Faktor Temperature :Faktor Temperature :Faktor Temperature :Faktor Temperature : Contoh : Albumin dari putih telur yang dimasak →ikatan terputus → struktur terbuka / teruntai →Denaturasi → maka menghasilkan padatan putih Terjadi pemutusan reaksi antara ikatan Hidrogen dan ikatan Disulfida (struktur sekunder)
24 Faktor Temperature :Faktor Temperature :Faktor Temperature :Faktor Temperature : Komposisi asam amino mempengaruhi stabilitas panas dari protein Protein yang mengandung asam amino hidrofobik (Val, Ile, Leu dan Phe) cenderung lebih stabil terhadap panas dari protein yang mengandung asam amino hidrofilik Beberapa protein yang tidak akan terdenaturasi oleh panas adalah Gelatin dan Kasein Denaturasi dapat menjadi Irreversible jika protein dipanaskan pada 90-100oC untuk waktu lama pada pH yang netral Denaturasi dari monomer protein globular sebagian besar Reversible contohnya : Monomer enzim jika dipanaskan di atas suhu denaturasinya kemudian segera didinginkan pada suhu ruang, maka dapat kembali aktif
Biasanya, struktur yang terganggu dalam protein bergantung pada kekuatan asam/basa. Asam/basa lemah biasanya akan mengganggu struktur tersier dan kuartener Asam/basa kuat juga akan mengganggu struktur sekunder. Perubahan pH pada kelarutan protein Denaturasi terjadi kalau pH isoelektrik (pI) dalam protein tercapai → menggumpal Hal ini dikarenakan jumlah ion + dan – sama Jika ion (+) atau ion (-) ditambahkan menjadi lebih banyak → akan menjauhi titik isoelektrik maka protein akan larut kembali 25 Faktor pH :Faktor pH :Faktor pH :Faktor pH : Perubahan pH akan mengganggu kestabilan ion di dalam molekul tersebut sehingga terjadi pemutusan reaksi terutama ikatan ionik Asam amino yang strukturnya mengandung ion, umumnya tidak akan stabil terhadap pengaruh pH →Sehingga dapat mengubah struktur tersier protein →Protein akan menggumpal →Kelarutan protein menjadi turun Penambahan kembali larutan yang bersifat asam / basa yang berlawanan dengan perlakuan awal, maka protein bisa kembali ke keadaan semula
Agitasi ekstrem = Pengadukan → foaming yang akan merusak interaksi hidrofobik Penambahan Garam merusak interaksi ionik dan terdisosiasi dalam air Penambahan Detergen seperti natrium dodesil sulfat akan merusak interaksi hidrofobik Penambahan Alkohol dapat mengendapkan protein karena gugus fungsi dari alkohol lebih kuat mengikat air sehingga kelarutan protein dalam air berkurang. Reagen tertentu seperti urea dan guanidin hidroklorida 26 Denaturasi ProteinDenaturasi ProteinDenaturasi ProteinDenaturasi Protein Faktor-faktor lainnya yang menyebabkan denaturasi antara lain :
Sintesis Asam Amino27
28 Sintesis Asam AminoSintesis Asam AminoSintesis Asam AminoSintesis Asam Amino Hidrolisis ProteinHidrolisis ProteinHidrolisis ProteinHidrolisis Protein Hidrolisis protein adalah proses pemecahan protein menjadi asam amino dan peptida dengan cara memutus ikatan peptida. dapat dilakukan dengan memecah ikatan peptida dalam kondisi suhu tinggi, /menggunakan enzim, asam, / basa. Protein hidrolisat adalah campuran asam amino bebas, peptida, dan oligopeptida yang dihasilkan melalui proses hidrolisis. Enzim pencerna protein adalah endopeptidase atau eksopeptidase. Endopeptidase memecah ikatan peptida dalam struktur primer menjadi fragmen yang lebih kecil. Eksopeptidase memecah asam amino dari ujung terminal molekul protein.
29 Sintesis Asam AminoSintesis Asam AminoSintesis Asam AminoSintesis Asam Amino Asam amino dapat disintesis melalui reaksi Hell–Volhard–Zelinsky : atau reaksi Strecker : Asam amino dapat disintesis melalui reaksi brominasi asam karboksilat dengan menggunakan Br2 dan PBr3 kemudian dengan reaksi dengan NH3.
Reaksi padaReaksi pada Asam AminoAsam Amino Reaksi pada Asam Amino Reaksi pada Asam Amino Asilasi Analisis KualitatifAnalisis KualitatifAnalisis KualitatifAnalisis Kualitatif Reaksi Ninhidrin 30 Asilasi gugus amino dengan suatu halida asam atau anhidrida asam akan menghasilkan amida Asam amino dan protein yang memiliki gugus amino dan karboksilat yang terikat pada α-karbon akan memberikan hasil positif pada tes ini. Asam amino yang memiliki gugus amino sekunder akan menghasilkan produk kondensasi yang berwarna kuning.
Analisis KualitatifAnalisis KualitatifAnalisis KualitatifAnalisis Kualitatif Tes Biuret Analisis KualitatifAnalisis KualitatifAnalisis KualitatifAnalisis Kualitatif Tes Xanthoprotein 31 Tes identifikasi untuk protein, dimana ikatan peptida pada protein akan membentuk kompleks dengan tembaga(II) menghasilkan kompleks berwarna ungu. Tes ini digunakan untuk identifikasi asam amino yang mengandung inti benzen dan derivatnya (tirosin, fenilalanin, dan triptofan). Hasil positif akan menghasilkan produk yang berwarna kuning.
Analisis KualitatifAnalisis KualitatifAnalisis KualitatifAnalisis Kualitatif Tes Millon Analisis KualitatifAnalisis KualitatifAnalisis KualitatifAnalisis Kualitatif Tes Hopkins Cole 32 Tes Millon akan memberikan hasil positif mengandung asam amino tirosin yang memiliki gugus hidroksil yang terikat pada cincin benzena (gugus fenol). Reagen Hopkins Cole akan bereaksi dengan protein yang mengandung triptofan. Cincin indol akan bereaksi dengan asam glioksilik dengan katalis asam kuat membentuk produk berwarna ungu. Reagen Hopkins Cole akan bereaksi dengan protein yang mengandung triptofan. Cincin indol akan bereaksi dengan asam glioksilik dengan katalis asam kuat membentuk produk berwarna ungu.
Analisis KualitatifAnalisis KualitatifAnalisis KualitatifAnalisis Kualitatif Tes Nitroprusida Analisis KualitatifAnalisis KualitatifAnalisis KualitatifAnalisis Kualitatif Tes Sakaguchi 33 Tes nitroprusida spesifik untuk asam amino sistein yang memiliki gugus sulfihidril (-SH) pada keadaan basa membentuk produk berwarna merah. Asam amino arginin akan memberikan produk warna merah dengan reagen sakaguchi yang mengandung ion hipobromida dan α-naftol.
34 LatihanLatihanLatihanLatihan 1.Sifat asam amino dipengaruhi oleh gugus........ A. Amino dan karbonil B. Amino dan karboksil C. Amino dan alkil D. Amino dan hidroksil 2.Manakah yang termasuk dalam kelompok asam amino esensial? A. Alanina, Arginina, Asparagina B. Glutamina, glisina, leusina C. Histidina, leusina, lisina D. Asam glutamat, serina, prolina 4.Yang termasuk peptida adalah...... A. Oksitosin B. Globulin C. Albumin D. Kolagen E. Prostagladin 5.Peristiwa berikut bisa menyebabkan denaturasi protein, kecuali... A. Putih telur yang dimasak sampai menjadi zat padat B. Penambahan zat pengoksidasi C. Radiasi D. Susu yang disimpan dalam kondisi dingin E. Penambahan asam kuat 3.Manakah diantara asam amino dibawah ini yang bila dilarutkan dalam air akan bersifat asam? A. Asam glutamat B. Glutamin C. Leusina D. Lisina
LatihanLatihanLatihanLatihan 1.Kelompokkan asam amino dibawah ini sebagai asam amino asam, basa, atau netral. 2.Bagaimana pembuatan asam amino isoleusina dari asam karboksilat? 35
LatihanLatihanLatihanLatihan 3.Gambarkan ikatan peptida yang terbentuk antara alanin dan serina 36 4.Tuliskan contoh reaksi asilasi
LatihanLatihanLatihanLatihan 5.Tuliskan kombinasi gabungan tiga asam amino glisina, alanina dan fenilalanina dan gambarkan salah satu tripeptida yang terbentuk dalam rumus strukturnya. 37
denisa.com